Al estudiar la fibrina, la proteína que es reponsable de la formación de trombos en la sangre, tanto al nivel macroscópico como fibra por fibra, los investigadores han descubierto los rasgos moleculares necesarios para su fortaleza y su plasticidad, así como las características que la hacen permeable. Han creado un nuevo modelo de la proteína que puede llevar a avances en ingeniería de tejidos, o a un sellador de fibrina más resistente para operaciones quirúrgicas.
Nuevos estudios sobre la fibrina confirman sus muchas cualidades, 'buenas' y 'malas'
En la sangre humana, la fibrina forma una red de fibras en forma de ramas que tienen la capacidad de responder a los daños, de forma que se pare el sangrado y se reparen las heridas, pero también puede formar un andamiaje sobre el cual pueden desarrollarse trombos perjudiciales, que llevan a enfermedades cardiovasculares. Así que los coágulos de fibrina deben de ser rígidos pero también poderse romper fácilmente, ser plásticos y permeables al mismo tiempo, de forma que se pueda coagular la sangre pero también se minimice la posibilidad de trombos.
André Brown y sus compañeros de la Universidad de Pensilvania (EE UU) han investigado cómo se comportan estos coágulos de fibrina a seis distintas escalas de resolución y sus observaciones dan información sobre cómo funciona esta proteína única. Cuando se estiran los coágulos de fibrina ligeramente, sus fibran se alinean y se agrupan en mazos. Cuando la tensión es mayor las proteínas llegan a desplegarse. El comportamiento de la fibrina es mucho más complejo que el de otras proteínas que forman matrices, como el colágeno, explican los investigadores en la revista Science.
Fuente: El País.
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